Enzym

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„Ribbon-Diagramm” des Enzyms Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Röntgenstrukturanalyse. Die TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym (siehe Enzymkinetik).
Bildherkunft

Ein Enzym (altgriechisches Kunstwort , énzymon), veraltet Ferment (lateinisch fermentum), ist ein Protein, das eine chemische Reaktion katalysieren kann. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen; der überwiegende Teil biochemischer Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), wird von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Wortherkunft

Vor 1878 benutzte man den Ausdruck Ferment, der im deutschen Sprachraum im 15. Jahrhundert aus dem lateinischen fermentum entlehnt wurde, „Gärungsmittel“ oder „Sauerteig“ bedeutet und auch für Fermenter, Fermentation und abgeleitete Begriffe verwendet wurde Kluge Etymologisches Wörterbuch der deutschen Sprache, 24. Auflage. 1878 führte Wilhelm Friedrich Kühne das heutige neoklassische griechische Kunstwort Enzym (', enzymon) ein, abgeleitet von ', en-, „in-“ und ζύμη, zýmē, welche ebenfalls „der Sauerteig“ oder „die Hefe“ bedeutet . Dieser Begriff hielt dann Einzug in die internationale Wissenschaft und ist nun auch normaler Bestandteil der griechischen Sprache Dictionary bei www.in.gr http://www.in.gr/dictionary...

Benennung und Einteilung

Nomenklatur nach IUPAC und IUBMB

Die IUPAC und die International Union of Biochemistry haben zusammen eine Nomenklatur der Enzyme erarbeitet, die diese homogene und zahlreiche Vertreter enthaltende Gruppe der Moleküle klassifiziert. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien der Nomenklatur:

Enzymnamen enden auf -ase, wenn es sich nicht um mehrere Enzyme in einem System handelt. (Beispiel: Hydrolase.)
Der Enzymname soll erklärend sein, also die Reaktion, die das Enzym katalysiert, beschreiben (Beispiel: Cholinesterase: ein Enzym, das die Estergruppe im Cholin-Molekül hydrolysiert.)
Der Enzymname soll seine Klassifikation (siehe unten) enthalten. (Beispiel: Cholinesterase.)

Außerdem wurde ein Codesystem, das EC-Nummern-System, entwickelt, in dem die Enzyme unter einem Zahlencode aus vier Zahlen zu finden sind. Die erste Zahl bezeichnet die Enzymklasse. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein schnelleres Auffinden des angegebenen Enzymcodes. Zwar orientieren sich die Codes an Eigenschaften der Reaktion, die das Enzym katalysiert, in der Praxis erweisen sich Zahlencodes jedoch als unhandlich. Häufiger gebraucht werden systematische Namen, die nach den oben genannten Regeln konzipiert wurden. Probleme der Nomenklatur ergeben sich etwa bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katalysieren. Für sie existieren deshalb manchmal mehrere Namen. Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da diese Namen aber traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie teilweise beibehalten (Beispiele: die Verdauungsenzyme Trypsin und Pepsin des Menschen).

Klassifikation nach IUPAC und IUBMB

Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Enzymklassen eingeteilt:

Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren.
Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen.
Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten.
Lyasen, auch Synthasen genannt, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Spaltung von ATP.
Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen.
Ligasen oder Synthetasen, die die Bildung von Substanzen katalysieren, die chemisch komplexer sind als die benutzten Substrate, allerdings im Unterschied zu den Synthasen nur unter ATP-Spaltung enzymatisch wirksam sind.

Manche Enzyme sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, werden sie mehreren Enzymklassen zugerechnet.

Aufbau

Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette bestehen, so genannte Monomere, bilden andere Enzyme Oligomere aus mehreren Proteinketten, den Untereinheiten. Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu sogenannten Multienzymkomplexen zusammen und kooperieren miteinander oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, welche mehrere Enzymaktivitäten enthalten (multifunktionelle Enzyme). Eine weitere mögliche Einteilung hinsichtlich ihres Aufbaus berücksichtigt das Vorhandensein von Kofaktoren:

Reine Protein-Enzyme bestehen ausschließlich aus Protein, das aktive Zentrum wird nur aus Aminosäureresten und dem Peptidrückgrat gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das Verdauungsenzym Chymotrypsin und die Triosephosphatisomerase (TIM) der Glycolyse.

Holoenzyme bestehen aus einem Proteinanteil, dem Apoenzym, sowie aus einem Kofaktor, einem niedermolekularen Molekül (kein Protein). Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische Moleküle als Kofaktoren werden Koenzyme genannt. Sind sie kovalent an das Apoenzym gebunden, nennt man sie prosthetische Gruppen. Koenzyme sind zum Beispiel Adenosintriphosphat (ATP) und Nicotinamidadenindinukleotid (NAD). ATP wird oft als Energiequelle für die Reaktion genutzt, z. B. von Proteinkinasen. NAD wird von Enzymen , z. B. die Alkoholdehydrogenase, als Elektronenakzeptor verwendet. Benötigt ein Enzym Metallionen (z. B. Eisen-, Zink- oder Kupferionen), spricht man von einem Metalloenzym. Die Lipoxygenase zum Beispiel enthält Eisen und die Carboanhydrase enthält Zink.

Funktion

Als Biokatalysatoren beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h. die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die Substrate, werden im so genannten aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat- und Reaktionsspezifität aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen.

Energetische Grundlagen der Katalyse

Energiediagramm einer enzymatischen Reaktion: Die Aktivierungsenergie (freie Aktivierungsenthalpie) wird im Vergleich zur unkatalysierten Reaktion durch Stabilisierung des Übergangszustandes gesenkt. Die freie Reaktionsenthalpie dagegen bleibt unverändert.
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Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme in den Lebewesen nur mit vernachlässigbarer Geschwindigkeit ablaufen. Wie bei jeder spontan ablaufenden Reaktion muss die freie Reaktionsenthalpie ([Formel]) negativ sein. Das chemische Gleichgewicht wird durch das Enzym nicht verändert, wohl aber die Geschwindigkeit, mit der es sich einstellt. Die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms beruht einzig auf seiner Fähigkeit, die Aktivierungsenergie [Formel] einer chemischen Reaktion zu senken. Die Aktivierungsenergie ist der Energiebetrag, der zunächst investiert werden muss, um die Reaktion in Gang zu setzen. Während der Reaktion wird das Substrat zunehmend verändert, es nimmt einen energetisch ungünstigen Übergangszustand ein. Die Aktivierungsenergie ist nun der Energiebetrag, der benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu zwingen. Hier setzt die katalytische Wirkung des Enzyms an: Durch nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Übergangszustand stabilisiert es diesen, so dass weniger Energie benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu bringen. Das Substrat kann wesentlich schneller in das Reaktionsprodukt umgewandelt werden, da ihm gewissermaßen ein Weg „geebnet” wird.

Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität

Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das aktive Zentrum verantwortlich. An dieser Stelle bindet es das Substrat und wird danach „aktiv” umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren) des Enzymmoleküls. Eine spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt, dass das aktive Zentrum mit einem strukturell passenden Substrat in Kontakt treten kann. Es kommt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Wie ein Schlüssel in das zugehörige Schloss, so passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Hierin liegt auch der „Schlüssel” zu der hohen Substratspezifität der Enzyme. Bereits kleine strukturelle Unterschiede können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. Hexokinase beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, die verwandte Galactose jedoch nicht. Andere Enzyme besitzen eine breitere Substratspezifität, z. B. bauen Alkohol-Dehydrogenasen neben Ethanol auch andere Alkohole ab. Die Erkennung und Bindung des Subtrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkung oder hydrophobe Effekte) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Letztere mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der Wirkungsspezifität eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate.

Katalytische Strategien

Obwohl die Mechanismen enzymatischer Reaktionen im Detail vielgestaltig sind, nutzen Enzyme in der Regel eine oder mehrere der folgenden katalytischen Strategien:

Bevorzugte Bindung des Übergangszustandes:
Die Bindung des Übergangszustandes ist stärker als die Bindung der Substrate und Produkte, daraus resultiert eine Stabilisierung des Übergangszustandes.
Orientierung und Annäherung von Substraten:
Die Bindung zweier Substrate in der passenden Orientierung und Konformation kann die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich erhöhen, da die reaktiven Gruppen der Moleküle in die richtige Lage zueinander kommen und für die Reaktion günstige Konformationen der Moleküle stabilisiert werden.
Allgemeine Säure-Basen-Katalyse:
Aminosäurereste z. B. von Histidin reagieren als Säure oder Base, indem sie während einer Reaktion Protonen (H⁺-Ionen) aufnehmen oder abgeben.
Kovalente Katalyse:
Aminosäurereste oder Koenzyme gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges Intermediat (Zwischenprodukt). In der Regel sind bei solchen Reaktionen nukleophile Aminosäure-Seitenketten (beispielsweise Lysin-Seitenketten mit Aminogruppe) oder Koenzyme wie Pyridoxalphosphat beteiligt.
Metallionen-Katalyse:
Metallionen können als strukturstabilisierende Koordinationszentren, Redox-Partner (oft Eisen- oder Kupfer-Ionen) oder als Lewis-Säuren (häufig Zink-Ionen) die Katalyse unterstützen. Sie können negative Ladungen stabilisieren bzw. abschirmen oder Wassermoleküle aktivieren.

Enzymkinetik

Hauptartikel: Enzymkinetik

Die Enzymkinetik beschäftigt sich mit dem zeitlichen Verlauf enzymatischer Reaktionen. Eine zentrale Größe hierbei ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Sie ist ein Maß für die Änderung der Substratkonzentration mit der Zeit, also für die Stoffmenge Substrat, die in einem bestimmten Reaktionsvolumen pro Zeiteinheit umgesetzt wird (Einheit: [Formel]). Neben den Reaktionsbedingungen wie Temperatur, Salzkonzentration und pH-Wert der Lösung, hängt sie von den Konzentrationen des Enzyms, der Substrate und Produkte sowie von Effektoren (Aktivatoren oder Inhibitoren) ab.

Im Zusammenhang mit der Reaktionsgeschwindigkeit steht die Enzymaktivität. Sie gibt an, wieviel aktives Enzym sich in einer Enzym-Präparation befindet. Die Einheiten der Enzymaktivität sind Unit (U) und Katal (kat), wobei 1 U definiert ist als diejenige Menge Enzym, welche unter angegebenen Bedingungen ein Mikromol Substrat pro Minute umsetzt: 1 U = 1 µmol/min. Katal wird selten benutzt, ist jedoch die SI-Einheit der Enzymaktivität: 1 kat = 1 mol/s. Eine weitere wichtige Messgröße bei Enzymen ist die spezifische Aktivität (Aktivität pro Masseneinheit, U/mg). Daran kann man sehen, wieviel von dem gesamten Protein in der Lösung wirklich das gesuchte Enzym ist.

Die gemessene Enzymaktivität ist proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit und damit stark von den Reaktionsbedingungen abhängig. Sie steigt mit der Temperatur entsprechend der RGT-Regel an: eine Erhöhung der Temperatur um ca. 5-10 °C führt zu einer Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit und damit auch der Aktivität. Dies gilt jedoch nur für einen begrenzten Temperaturbereich. Bei Überschreiten einer optimalen Temperatur kommt es zu einem steilen Abfallen der Aktivität durch Denaturierung des Enzyms. Änderungen im pH-Wert der Lösung haben oft dramatische Effekte auf die Enzymaktivität, da dieser die Ladung einzelner für die Katalyse wichtiger Aminosäuren im Enzym beeinflussen kann. Jenseits des pH-Optimums vermindert sich die Enzymaktivität und kommt irgendwann zum Erliegen. Ähnliches gilt für die Salzkonzentration bzw. die Ionenstärke in der Umgebung.

Michaelis-Menten-Theorie

Hauptartikel: Michaelis-Menten-Theorie

Sättigungshyperbel
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Ein Modell zur kinetischen Beschreibung einfacher Enzymreaktionen ist die Michaelis-Menten-Theorie (MM-Theorie). Sie liefert einen Zusammenhang zwischen der Reaktionsgeschwindigkeit v einer Enzymreaktion sowie der Enzym- und Substratkonzentration [E₀] und [S]. Grundlage ist die Annahme, dass ein Enzym mit einem Substratmolekül einen Enzym-Substrat-Komplex bildet und dieser entweder in Enzym und Produkt oder in seine Ausgangsbestandteile zerfällt. Was schneller passiert hängt von den jeweiligen Geschwindigkeitskonstanten k ab.

Enzymkinetik: k₂ = k_cat
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Das Modell besagt, dass mit steigender Substratkonzentration auch die Reaktionsgeschwindigkeit steigt. Das geschieht anfangs linear und flacht dann ab, bis eine weitere Steigerung der Substratkonzentration keinen Einfluss mehr auf die Geschwindigkeit des Enzyms hat, da dieses bereits mit Maximalgeschwindigkeit V_max arbeitet. Die MM-Gleichung lautet wie folgt:

[Formel]

Die Parameter K_m (Michaeliskonstante) und k_cat (Wechselzahl) sind geeignet, Enzyme kinetisch zu charakterisieren, d. h. Aussagen über ihre katalytische Effizienz zu treffen. Ist K_m beispielsweise sehr niedrig, heißt das, das Enzym erreicht schon bei niedriger Substratkonzentration seine Maximalgeschwindigkeit und arbeitet damit sehr effizient. Bei geringen Substratkonzentrationen ist die Spezifitätskonstante [Formel] ein geeigneteres Maß für die katalytische Effizienz. Erreicht sie Werte von mehr als [Formel] bis [Formel], wird die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch durch die Diffusion der Substrat- und Enzymmoleküle begrenzt. Jeder zufällige Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einer Reaktion. Enzyme, die eine solche Effizienz erreichen, nennt man „katalytisch perfekt”.

Kooperativität und Allosterie

Hauptartikel: Kooperativität

Einige Enzyme zeigen nicht die hyperbolische Sättigungskurve, wie sie die Michaelis-Menten-Theorie vorhersagt, sondern ein sigmoides Sättigungsverhalten. So etwas wurde erstmals bei Bindeproteinen wie dem Hämoglobin beschrieben und wird als positive Kooperativität mehrerer Bindungsstellen gedeutet: die Bindung eines Liganden (z.B. Substratmolekül) beeinflusst weitere Bindungsstellen im gleichen Enzym (oft aber in anderen Untereinheiten) in ihrer Affinität. Bei positiver Kooperativität hat ein Bindeprotein mit vielen freien Bindungsstellen eine schwächere Affinität als ein größtenteils besetztes Protein. Bindet derselbe Ligand an alle Bindungszentren, spricht man von einem homotropen Effekt. Die Kooperativität ist bei Enzymen eng mit der Allosterie verknüpft. Unter Allosterie versteht man das Vorhandensein weiterer Bindungsstellen (allosterischen Zentren) in einem Enzym, abgesehen vom aktiven Zentrum. Binden Effektoren (nicht Substratmoleküle) an allosterische Zentren, liegt ein heterotroper Effekt vor. Die Allosterie ist zwar begrifflich von der Kooperativität zu unterscheiden, dennoch treten sie oft gemeinsam auf.

Mehrsubstrat-Reaktionen

Hauptartikel: Mehrsubstratreaktion

Die bisherigen Überlegungen gelten nur für Reaktionen, an denen ein Substrat zu einem Produkt umgesetzt wird. Viele Enzyme katalysieren jedoch die Reaktion zweier oder mehrerer Substrate bzw. Kosubstrate. Ebenso können mehrere Produkte gebildet werden. Bei reversiblen Reaktionen ist die Unterscheidung zwischen Substrat und Produkt ohnehin relativ. Die Michaelis-Menten-Theorie gilt für eines von mehreren Substraten nur, wenn das Enzym mit den anderen Substraten gesättigt ist.

Ein Enzym katalysiert eine Reaktion zweier Substrate zu einem Produkt. Erfolgt die Bindung des Substrats 1 stets vor der Bindung des Substrats 2, so liegt ein geordneter sequenzieller Mechanismus vor.
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Für Mehrsubstrat-Reaktionen sind folgende Mechanismen vorstellbar:

Sequenzieller Mechanismus: Die Substrate binden nacheinander an das Enzym. Haben alle Substrate gebunden, liegt ein zentraler Komplex vor. In diesem findet die Umwandlung der Substrate zu den Produkten statt, welche anschließend der Reihe nach aus dem Komplex entlassen werden. Man unterscheidet dabei zwischen:

Zufalls-Mechanismus (engl. random): Die Reihenfolge der Substratbindung ist zufällig.
Geordneter Mechanismus (engl. ordered): Die Reihenfolge der Bindung ist festgelegt.

Ping-Pong-Mechanismus: Die Bindung von Substrat und die Freisetzung von Produkt erfolgen abwechselnd. Erst bindet Substrat A an das Enzym und wird als erstes Produkt P abgespalten. Dabei wird das Enzym modifiziert. Dann wird das zweite Substrat B aufgenommen und reagiert zu einem zweiten Produkt Q. Das Enzym hat wieder seine Ausgangsgestalt.

Enzymhemmung

Hauptartikel: Enzymhemmung

Als Enzymhemmung (Inhibition) bezeichnet man die Herabsetzung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch einen spezifischen Hemmstoff (Inhibitor). Grundlegend unterscheidet man die irreversible Hemmung, bei der ein Inhibitor eine unter physiologischen Bedingungen nicht umkehrbare Verbindung mit dem Enzym eingeht (z.B. Penicillin mit der D-Alanin-Transpeptidase), von der reversiblen Hemmung, bei der der gebildete Enzym-Inhibitor-Komplex wieder in seine Bestandteile zerfallen kann. Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man wiederum zwischen

kompetitiver Hemmung – das Substrat konkurriert mit dem Inhibitor um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ist aber nicht enzymatisch umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit;
unkompetitiver Hemmung – der Inhibitor kann ausschließlich an den Enzym-Substrat-Komplex binden. Er verhindert die katalytische Umsetzung des Substrates zum Produkt – und
nicht-kompetitiver Hemmung – der Inhibitor bindet sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex. Der Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex ist katalytisch inaktiv.

Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus

Enzyme wirken im lebenden Organismus in einem komplexen Geflecht von Stoffwechselwegen zusammen. Um sich schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des Stoffwechsels und der zugrundeliegenden Enzyme nötig. Unter Regulation versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen (Homöostase) dienen. Als Kontrolle bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (z. B. Hormonen) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:

Kurzfristige Anpassung

Schnelle Veränderungen der Enzymaktivität erfolgen als direkte Antwort der Enzyme auf veränderte Konzentrationen von Stoffwechselprodukten, wie Substrate, Produkte oder Effektoren (Aktivatoren und Inhibitoren). Enzymreaktionen, die nahe am Gleichgewicht liegen, reagieren empfindlich auf Veränderungen der Substrat- und Produktkonzentrationen. Anhäufung von Substrat beschleunigt die Hinreaktion, Anhäufung von Produkt hemmt die Hinreaktion und fördert die Rückreaktion (kompetitive Produkthemmung). Allgemein wird aber den irreversiblen Enzymreaktionen eine größere Rolle bei der Stoffwechselregulation und Kontrolle zugeschrieben.

Von großer Bedeutung ist die allosterische Regulation. Substrat- oder Effektormoleküle, die im Stoffwechsel anfallen, binden an allosterische Zentren des Enzyms und verändern seine katalytische Aktivität. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten (entweder aus gleichen oder auch aus verschiedenen Proteinmolekülen). Die Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu Konformationsänderungen im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern. Eine Endprodukt-Hemmung (Feedback-Hemmung) entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser Kette allosterisch hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein Regelkreis.

Mittelfristige Anpassung

Eine häufige Form der Stoffwechselkontrolle ist die kovalente Modifikation von Enzymen, besonders die Phosphorylierung. Wie durch einen molekularen Schalter kann das Enzym beispielsweise nach einem hormonellen Signal durch phosphat-übertragende Enzyme (Kinasen) ein- oder ausgeschaltet werden. Die Einführung einer negativ geladenen Phosphatgruppe zieht strukturelle Änderungen im Enzym nach sich und kann prinzipiell aktive als auch inaktive Konformationen begünstigen. Die Abspaltung der Phosphatgruppe durch Phosphatasen kehrt diesen Vorgang um, so dass eine flexible Anpassung des Stoffwechsels an wechselnde physiologische Anforderungen möglich ist.

Langfristige Anpassung

Als langfristige Reaktion auf geänderte Anforderungen an den Stoffwechsel werden Enzyme gezielt abgebaut oder neugebildet. Die Neubildung von Enzymen wird über die Expression ihrer Gene gesteuert. Eine solche Art der genetischen Regulation bei Bakterien beschreibt das Operon-Modell von Jacob und Monod. Der kontrollierte Abbau von Enzymen in eukaryontischen Zellen kann durch Ubiquitinierung realisiert werden. Das Anheften von Polyubiquitin-Ketten an Enzyme, katalysiert durch spezifische Ubiquitin-Ligasen, markiert diese für den Abbau im Proteasom, einem „Müllschlucker” der Zelle.

Biologische Bedeutung

Enzyme haben eine nicht zu unterschätzende biologische Bedeutung, sie spielen die zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Nahezu jede biochemische Reaktion wird von Enzymen bewerkstelligt und kontrolliert. Bekannte Beispiele sind Glycolyse und Citrat-Zyklus, Atmungskette und Photosynthese, Transkription und Translation sowie die DNA-Replikation. Enzyme wirken nicht nur als Katalysatoren, sie sind auch wichtige Regulations- und Kontrollpunkte im Stoffwechselgeschehen.

Die Bedeutung der Enzyme beschränkt sich jedoch nicht auf den Stoffwechsel, auch bei der Reizaufnahme und -weitergabe sind sie wichtig. An der Signaltransduktion, also der Vermittlung einer Information innerhalb einer Zelle, sind häufig Rezeptoren mit enzymatischer Funktion beteiligt. Auch Kinasen, wie die Tyrosinkinasen und Phosphatasen spielen bei der Weitergabe von Signalen eine entscheidende Rolle. Die Aktivierung und Deaktivierung der Träger der Information, also der Hormone geschieht durch Enzyme.

Weiterhin sind Enzyme an der Verteidigung des eigenen Organismus beteiligt, so sind zum Beispiel diverse Enzyme wie die Serinproteasen des Komplementsystems Teil des unspezifischen Immunsystems des Menschen.

Fehler in Enzymen können fatale Folgen haben. Durch solche Enzymdefekte ist die Aktivität eines Enzyms vermindert oder gar nicht mehr vorhanden. Manche Enzymdefekte werden genetisch vererbt, d. h. das Gen, das die Aminosäuresequenz des entsprechenden Enzyms kodiert, enthält eine oder mehrere Mutationen oder fehlt ganz. Beispiele für vererbbare Enzymdefekte sind die Phenylketonurie und Galaktosämie.

Geschichte und Verwendung

Enzyme sind wertvolle Werkzeuge der Biotechnologie. Ihre Einsatzmöglichkeiten reichen von der Käseherstellung (Labferment) bis hin zur Gentechnik. Für bestimmte Anwendungen entwickeln Wissenschaftler heute gezielt leistungsfähigere Enzyme durch Protein-Engineering. Zudem konstruierte man eine neuartige Form katalytisch aktiver Proteine, die katalytischen Antikörper, die aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu den Enzymen Abzyme genannt wurden. Auch Ribonukleinsäuren (RNA) können katalytisch aktiv sein; diese werden dann als Ribozyme bezeichnet.

Enzyme werden unter anderem in der Industrie benötigt. Waschmitteln fügt man Lipasen (Fett spaltende Enzyme), Proteasen (Eiweiß spaltende Enzyme) und Amylasen (Stärke spaltende Enzyme) zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu, weil diese Enzyme die entsprechenden Flecken zersetzen. Enzyme werden auch zur Herstellung einiger Medikamente und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der Käseherstellung wirkt das Labferment mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde. Viele Enzyme können heute mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt werden.

In der Medizin spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele Arzneimittel hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung, um eine Krankheit zu heilen. Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl die Acetylsalicylsäure, die das Enzym Cyclooxygenase hemmt und somit unter anderem schmerzlindernd wirkt.

Bedeutung von Enzymen in der medizinischen Diagnostik

Die Diagnostik verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In den Teststreifen für Diabetiker befindet sich zum Beispiel ein Enzymsystem, das unter Einwirkung von Blutzucker einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen. Man nennt diese Vorgehensweise eine „enzymatische Messung“. Sie wird auch in medizinischen Laboratorien angewandt, z. B. zur Bestimmung von Glucose (Blutzucker) oder Alkohol. Enzymatische Messungen sind relativ einfach und preisgünstig anzuwenden. Man macht sich dabei die Substratspezifität von Enzymen zu Nutze. Es wird also der zu analysierenden Körperflüssigkeit ein Enzym zugesetzt, das das zu messende Substrat spezifisch umsetzen kann. An der entstandenen Menge von Reaktionsprodukten kann man dann ablesen, wieviel des Substrats in der Körperflüssigkeit vorhanden war.

Im menschlichen Blut sind auch eine Reihe von Enzymen anhand ihrer Aktivität direkt messbar. Die im Blut zirkulierenden Enzyme entstammen teilweise spezifischen Organen. Es können daher anhand der Erniedrigung oder Erhöhung von Enzymaktivitäten im Blut Rückschlüsse auf Schädigungen bestimmter Organe gezogen werden. So kann z. B. eine Bauchspeicheldrüsenentzündung durch die stark erhöhte Aktivität der Lipase und der Pankreas-Amylase im Blut erkannt werden.

Historie der Enzymforschung

Die wissenschaftliche Erforschung der Enzyme begann 1833, als der französische Chemiker Anselme Payen Diastase, das erste Enzym überhaupt, entdeckte. Einen weiteren Meilenstein stellen die Untersuchungen zur Enzymspezifität von Emil Fischer dar. Er postulierte, dass Enzyme und ihr Substrat sich wie ein Schloss und der passende Schlüssel verhalten. 1897 entdeckte Eduard Buchner anhand der alkoholischen Gärung, dass Enzyme auch ohne die lebende Zelle katalytisch wirken können. Anfang des 20. Jahrhunderts geschah sehr viel in der Enzymforschung. Der bedeutendste Wissenschaftler dieser Zeit war der deutsche Chemiker Otto Röhm. Er isolierte erstmals Enzyme und entwickelte Verfahren zur enzymatischen Ledergerbung, Fruchtsaftreinigung sowie eine Reihe diagnostischer Anwendungen. Leonor Michaelis und Maud Menten leisteten Pionierarbeit in der Erforschung der Enzymkinetik.

Literatur

Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg - Berlin 2003, ISBN 3-8274-1303-6.
David Fell: Understanding the Control of Metabolism. Portland Press Ltd, London 1997, 2003, ISBN 1-85578-047-X.
Alfred Schellenberger (Hrsg.): Enzymkatalyse. Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme. Gustav Fischer Verlag, Jena 1989. ISBN 3-540-18942-4
Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage. John Wiley & Sons Inc., London 2004, ISBN 0-471-39223-5.

Weblinks

IUBMB – Verzeichnis und Nomenklatur der Enzyme
BRENDA umfangreiche Enzymdatenbank
PDBsum bekannte 3D Strukturen von Enzymen in der „Protein Data Bank (PDB)“
Aufbau und Wirkungsweise von Enzymen
Enzymdatenbank mit Suchmaschine
Weizmann Institute's Genecards Database, große Datenbank von Proteineigenschaften und der zugehörigen Gene.
Cytochrome P450 Enzyme über 4000 P450 Enzyme.

Anmerkungen

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Diskussion der Autoren über den Artikel: Enzym

Produkt als Hemmstoff?

Warum wirkt das "Produkt" als Hemmstoff? Mich würde es freuen, wenn auf diese Frage eingegangen werden könnte.

Danke --Abdull 11:56, 1. Sep 2004 (CEST)

Die Reaktionen sind ja immer reversibel. Also A <--Enzym--> B. Bei sehr vielen biologischen Reaktionen sind A und B thermodynamisch recht nahe beianander, so dass B wieder sehr leicht zu A wird. (Im Gegensatz dazu liegen bei der Reaktion H² + O² <-->> H²O die Partner thermodynamisch ganz weit auseinander, weshalb es erstens so lustig knallt und zweitens die Reaktion B --> A sehr sehr unwahrscheinlich ist.)

Bei biologischen Reaktionen spielt also die Konzentration der Stoffe A und B eine entscheidende Rolle. Ist sehr viel B vorhanden, wird die Reaktion A --> B "gehemmt", es stellt sich schließlich ein Gleichgewicht ein. (Sorry, dass das alles so ungenau ist. Hoffe aber, das Prinzip verständlich gemacht zu haben.) -- Hig 00:57, 12. Jul 2005 (CEST)

Falls ich hier noch etwas ergänzen darf: Die hier beschriebene "Produkthemmung" ist in der klassischen Michealis-Menten-Kinetik, bei der das Produkt nicht mehr zurückreagiert (irreversible Reaktion), nicht berücksichtigt. Das Produkt hat in diesem Modell keine Auswirkung auf die Reaktionsgeschwindigkeit! "Produkthemmung" existiert wie richtig dargestellt nur in Modellen mit reversiblen Reaktionen. Sie ist auch streng von der sogenannten "Endprodukt-Hemmung" zu unterscheiden, bei der das Endprodukt eines Stoffwechselweges das erste Enzym des Weges allosterisch hemmt. 141.35.111.143 15:03, 10. Aug 2005 (CEST)

Noch eine Frage: Was genau ist Substrat- und Reaktionsspezifik? Ich finde die Erklärung beider Begriffe in einem Satz etwas zu allgemein. Vielleicht kann das ja noch jemand verbessern, der sich damit auskennt.

Diskussion aus dem Review (Juli 2005)

mein lieber herr gesangsverein. ohne echten hauptautor und mit vielen ip-edits und doch ein toller artikel, wiki rules o.k. ! aber eine runde durch die review braucht er wohl doch. Denisoliver 9. Jul 2005 10:17 (CEST)

Ja, der Artikel ist wirklich schon weit gediehen und gefällt mir alles in allem sehr gut. Allerdings fehlen auch noch ein paar Dinge, die schon noch ergänzt werden sollten:

Der einleitende Satz ist etwas irreführend - wie man im Artikel später nachlesen kann, sind Enzyme nicht grundsätzlich dazu da, Substrate zu spalten: Isomerasen, Transferasen, Ligasen oder Lyasen sind gute Gegenbeispiele. Die Substratspaltung sollte also nicht so hervorgehoben werden.
Das Enzym stabilisiert nicht den Übergangszustand des Substrats - das Substrat selber hat keinen Übergangszustand, sondern während der katalysierten Reaktion tritt ein solcher Übergangszustand auf.
Das aktive Zentrum eines Enzyms wird nicht nur von den Aminosäureresten (ich nehme mal an, die Seitenketten sind damit gemeint) gebildet, sondern auch von Gruppen des Rückgrats.
Einteilung: Prosthetische Gruppen werden gemeinhin als spezielle Kofaktoren angesehen. Zwischen 2 und 3 besteht hier kein direkter Gegensatz.
Substratspezifität müsste genauer erläutert werden, vor allem hinsichtlich der Spannbreite, die es gibt. Manche Proteasen sind überhaupt nicht sonderlich spezifisch, während Restriktionsenzyme (die an der DNA herumschnibbeln) nicht ganz überraschend meist eine sehr hohe Spezifität aufweisen.
Enzymkinetik kommt deutlich zu kurz. Es gibt dazu zwar einen eigenen Artikel, aber der kann einen Überblick im Hauptartikel nicht ersetzen, mal abgesehen davon, dass der Spezialartikel momentan viel zu technisch ist. Im Einzelnen fehlt mir:

Eine straffe, aber aussagekräftige Erläuterung des Hintergrunds. Momentan taucht etwa der Begriff freie Enthalpie nirgendwo auf: Der sollte zusammen mit einer kurzen Diskussion der notwendigen Thermodynamik eingebracht werden. Ganz wichtig wäre mir hier, dass Enzyme die Lage des Gleichgewichts nicht beeinflussen, da Hin- und Rückreaktion gleichermaßen beschleunigt werden -> Enzyme können eine thermodynamisch verbotene Reaktion (dG>0) nicht trotzdem stattfinden lassen. Das ist eine häufige Fehleinschätzung, die man ansprechen sollte. Hier wäre auch ein Energiediagramm nützlich, dass zeigt, wie Enzyme die Aktivierungsenergie herabsetzen und damit die Reaktionskinetik beeinflussen.
Eine Darstellung des zeitlichen Ablaufs einer enzymkatalysierten Reaktion (Produktkonzentration vs. Zeit) und des Zusammenhangs zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.
Die Michaelis-Menten-Gleichung samt Michaeliskonstante sollte kurz vorgestellt und erläutert werden.
Diffusionsgeschwindigkeit als letztlich limitierender Faktor für die Reaktionsgeschwindigkeit.
Allosterische Enzyme als Gegenbeispiel ->regulative Rolle

Der Abschnitt Aufbau kann entfallen - das Gesagte bezieht sich auf alle Proteine und braucht hier nicht wiederholt zu werden, zumal die Details der Proteinfaltung für die Enzymfunktion selbst nicht so wichtig sind.
Wichtiger wäre mir hier stattdessen ein Eingehen auf typische katalytisch relevante Merkmale von Enzymen: Ausbildung von (meist) nicht-polarem dreidimensionalen Spalt auf der Oberfläche des Enzyms, Bedeutung von Wasserstoffbrücken für die Substratbindung, richtige Orientierung zweier Substrate zueinander (etwa Ligasen), Circe-Effekt, Formänderung nach Substratbindung ("induced fit")
"Typische" Merkmale der aktiven Zentren von Enzymen wie

Metallionen als Elektrophil oder zum Stabilisieren negativer Ladungen im Übergangszustand
Aktive Gruppe als Nukleophil
Säure-Base-Katalyse

Bindungsreihenfolge bei mehr als einem Substrat: Sequentielle Bindung oder Ping-Pong-Reaktion
Abschnitt Nomenklatur: Allerdings lassen die Codes nicht auf die Reaktion, die das Enzym katalysiert, zurückschließen. - doch, das wird durch die Codes gerade beschrieben.
Abschnitt Immobilisierung sollte als technische Anwendung weiter nach unten.
Abschnitt Enzymhemmung gehört zur Enzymkinetik weiter nach oben. Die irreversible Hemmung sollte etwas ausführlicher dargestellt werden. Stichwort Selbstmord (suicide)-Inhibitoren fehlt, kann man schön am Beispiel des Penizillins erklären.

Kompetitive Hemmung: Wenn man das Michaelis-Menten-Modell erklärt hat, kann man hier sehr schön sehen, dass sich die Michaeliskonstante verändert und kompetitive Hemmung daher durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
Nicht-kompetitive Hemmung: Dto., jetzt verändert sich die Aktivität selbst (effektive Verringerung der Enzymkonzentration) und Erhöhung der Substratkonzentration ändert nichts.

Begriff katalytische Antikörper (Abzyme) fehlt, ist aber sehr wichtig.
Zumindest ein bisschen könnte man zur Geschichte schreiben (wo kommt der Begriff her, Paulings Arbeiten zur Enzymfunktion etc.)
"Siehe auch:" in den Text einarbeiten (was soll hier ein Verweis auf Test?)
Literatur fehlt, außerdem müsste man die Weblinks mal durchsehen.

Langer Rede, kurzer Sinn: Ein bisschen muss man schon noch dran tun, aber es ist schon sehr viel an Vorarbeit geleistet worden. Eine gute Ausgangsbasis besteht. --Aglarech 04:30, 10. Jul 2005 (CEST)

Konfetti oder Enzym?
Bildherkunft

Beim Lesen hab ich schon ein paar Kleinigkeiten am Anfang gebügelt, das umfassend darzustellen ist aber noch ein sehr langer Weg wenn noch nicht einmal was aussagekräftiges zum Enzym-Substrat-Komplex da ist. Bei der Bebilderung müsste man sich auch noch etwas einfallen lassen, die Commons sind da keine wirkliche Hilfe. --Saperaud ☺ 05:38, 10. Jul 2005 (CEST)

Was mit als erstes aufgefallen ist: Wichtige Aussagen zur Bedeutung fehlen in der Einleitung, es fehlt ain Abschnitt zur Geschichte der Endeckung und Namensgebung. Der Abschnitt Struktur ist überflüssig, weil er in Proteinstruktur und Protein#R.C3.A4umlicher Aufbau beschrieben wird- ich habe ihn glöscht und werde entsprechende Verweise einbauen. --Nina 15:42, 14. Jul 2005 (CEST)

Wenn ich mich Recht erinnere, muss ein Enzym doch nicht zwangsläufig ein Protein sein, oder?

Es gibt katalysierende RNA, zum Beispiel beim Selbstspleißen, aber ich weiß nicht ob man das ein Enzym nennen kann. Was definitiv ein Enzym darstellen, sind die Ribosomen, wobei diese unter anderem aus Protein bestehen, obwohl die eigentlich katalytische Aktivität bei der rRNA liegt. Aber ich weiß das nicht exakt. Ich könnte aber nachschlagen. Das würde ich allerdings erst nach meinem wohlverdienten Urlaub tun, also bis dann --Luziferase

To-Do-Liste (3. Dezember 2005)

Einige der im Review angesprochenen Punkte sind, hoffe ich, verbessert worden, allerdings bleibt noch eine kleine To-Do-Liste übrig, die ich hier mal zusammengestellt habe:

Enzymkinetik:

Eine sigmoide Sättigungskurve bei kooperativen Enzymen sollte noch rein.

Enzymhemmung: Bezug zur Michealis-Menten-Theorie

Kompetitive Hemmung: Wenn man das Michaelis-Menten-Modell erklärt hat, kann man hier sehr schön sehen, dass sich die Michaeliskonstante verändert und kompetitive Hemmung daher durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
Nicht-kompetitive Hemmung: Dto., jetzt verändert sich die Aktivität selbst (effektive Verringerung der Enzymkonzentration) und Erhöhung der Substratkonzentration ändert nichts.

Zumindest ein bisschen könnte man zur Geschichte schreiben (wo kommt der Begriff her, Paulings Arbeiten zur Enzymfunktion etc.)
Enzymaktivität: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert sollte je in einem kleinen Diagramm anschaulich gemacht werden.
Literatur ist erweiterungsfähig, außerdem müsste man die Weblinks mal durchsehen.

Also, ich bin ganz zuversichtlich, dass sich das alles noch erledigen lässt, natürlich ist auch sonst noch einiges an Erweiterungen und Verbesserungen denkbar...

Gelack 19:57, 3. Dez 2005 (CET)

Einfluss der äußeren Bedingungen

Ich denke, dass in diesem Artikel noch auf jeden Fall der Einfluss der äußeren Bedingungen (pH-Wert, Temperatur, ... ) erwähnt werden sollte. Ich habe leider nicht genügend Material darüber, um dies ausführlich genug ergänzen zu können. --AxelvE 20:12, 21. Nov 2005 (CET) Danke, gute Idee! Man könnte diese Aspekte am Anfang der Enzymkinetik genauer diskutieren, denke ich. Toll wäre dann auch ein Diagramm zu Temperatur- und pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität mit Optimum usw. Gelack 23:20, 21. Nov 2005 (CET)

Abschnitt Laborrichtwerte

Da der Abschnitt "Laborrichtwerte" etwas unverständlich und ohne Zusammenhang zum Rest des Artikels war, habe ich ihn hierher verschoben. Mein Vorschlag wäre, einen Abschnitt "Medizische Aspekte" zu schaffen, in welchem dann die Laborwerte - mit anschaulicher Erklärung der Bedeutung und Kommentierung der Abkürzungen - Platz finden könnten. Es sei aber auch zur Diskussion gestellt, ob die Laborwerte für den Leser überhaupt interessant sind. Für den Laien als auch für den Naturwissenschaftler sind sie nichtssagend. Der Mediziner hingegen sollte sich beim Nachschlagen von Richtwerten wohl besser nicht auf die Wikipedia beziehen müssen ;-) Grüße, Gelack 18:42, 5. Jan 2006 (CET)

Ich wäre bereit, einen Text über die medizinische Bedeutung von Enzymen zu verfassen, insbesondere der diagnostische Bereich wird im Artikel nämlich bisher gar nicht erwähnt. Dazu würde dann auch die entsprechende Tabelle ganz gut passen. Natürlich mache ich dies nur, wenn es das Einverständnis der Hauptautoren des Enzym-Artikels findet. Die Laborwerte sind für einige Leser mit Sicherheit interessant, da viele Patienten das Internet nutzen, um ihre Laborwerte besser zu verstehen. Und dazu gehören nun einmal eine ganze Reihe von Enzymen, deren Aktivität im menschlichen Serum bzw. Plasma messbar ist. --FataMorgana 16:23, 7. Jan 2006 (CET)

Laborrichtwerte

Alle Enzym-Aktivitäten (Analysen mit der Einheit U/l) sind temperaturabhängig.

In Deutschland gelten seit dem 01. April 2004 die neuen Referenzwerte bei 37°C.

{Tausendfach verwendet}>

border="2" cellspacing="0" cellpadding="4" rules="all" class="hintergrundfarbe1 rahmenfarbe1" style="margin:1em 1em 1em 0; border-style:solid; border-width:1px; border-collapse:collapse; empty-cells:show; "

Dies ist die vorrangig zu verwendende Formatvorlage für generell alle Tabellen. Ein Verwendungsbeispiel findet sich auf der Diskussionsseite.

Für zusätzliche CSS-Parameter kann ein Vorlagenparameter angegeben werden, Beispiel:

...

Für links- und rechtsseitig Ausgerichtete Tabellen siehe Vorlage:Prettytable-L und Vorlage:Prettytable-R.

Siehe auch: Hilfe:Tabellen, Abschnitt Tabellen in Wie gute Artikel aussehen.

Prettytable

en:Template:Prettytable

Wert	Allgemein	Frau	Mann	Einheit
ALT/GPT(25°C)		<19	<23	U/l
ALT/GPT(37°C)	<50			U/l
AST/GOT (25°C)		<15	<19	U/l
AST/GOT (37°C)	<52			U/l
Alkalische Phosphatase (25°C)		60-170	70-175	U/l
Alkalische Phosphatase (37°C)		<105	<130	U/l
CHE (25°C)	3500-8500			U/l
CHE (37°C)	4900-12000			U/l
CK (37°C)		<167	<190	U/l
Gamma-GT (25°C)		4-18	6-28	U/l
Gamma-GT (37°C)		<39	<66	U/l
LDH (25°C)	266 - 500			U/l
LDH (37°C)	<245			U/l
Lipase (37°C)	<60			U/l
Pankreas-Amylase (37°C)	<53			U/l

Silierung von Grundfuttermittlen

Liebe IP-Autoren, ich finde es prinzipiell sehr gut, wenn wir etwas mehr über die Anwendung von Enzymen schreiben könnten, die Ausführungen über die "Silierung von Grundfuttermitteln" sind jedoch für diesen Artikel viel zu speziell und überproportioniert. Sie sind wohl im Artikel Silage besser aufgewoben. In der dortigen Diskussion habe ich zudem erfahren, dass die Ausführungen auch inhaltlich umstritten sind. Dies war für mich noch ein Grund mehr den Text herauszunehmen und in die Diskussion des Artikels Silage zu verschieben. Grüße, Gelack 20:55, 15. Jan 2006 (CET)

Zusammenhang

„ Enzym (von griechisch εν~, en~ „in” und ζύμη, zýme „Sauerteig”, veraltet: Ferment) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert.“ und „Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette bestehen (Monomere)“. Wie passt dies zusammen? Nach dem ersten Textauszug wären Proteine der Obergriff, beim zweiteren Enzyme. Ich bitte um eine kurze Erklärung. Gruß Alopex 17:16, 1. Mär 2006 (CET)

Reaktionsverlauf nicht gleich Zeit

Das Energiediagramm im Abschnitt "Energetische Grundlagen der Katalyse" wurde mit folgendem Kommentar versehen:

"Dieses Diagramm findet man sehr oft obwohl es theoretisch falsch ist, denn durch Katalysatoren wird die Reaktionsgeschwindigkeit verändert, jedoch wird das in diesem Diagramm nicht berücksichtigt. Normalerweise müsste die Kurve mit der verminderten Aktivierungsenergie früher zu den Endprodukten führen. Hier enden die beiden Kurven jedoch gleich."

Es liegt hier ein Missverständnis vor, da auf der X-Achse der Reaktionsverlauf aufgetragen ist und nicht die Zeit t an sich. Das Diagramm sagt somit auch nichts über den zeitlichen Verauf der Reaktion aus. Diese Darstellung mag für den Physiker ungewohnt sein, es lassen sich jedoch katalysierte und unkatalysierte Reaktionen "anschaulicher" vergleichen. Gruß,Gelack 19:34, 20. Mär 2006 (CET)

Lesenswert-Kandidatur?

Ich wurde gefragt, ob ich den Artikel bereit für eine Lesenswert-Kandidatur halte. Meine Meinung: er ist kurz davor. Schaut man sich den Artikel zum ersten Mal an, dann erschlägt einen die Länge. Allein schon das Lemma (ich meine den Text über dem Inhaltsverzeichnis) ist ganz schön lang. Liest man dann aber den Artikel, stellt man fest, dass eigentlich alles wichtige Informationen sind und man auf keine verzichten möchte. So geht das aber nicht! Die Unmenge Informationen wird viele abschrecken. Hier also mein Vorschlag:

der Teil Funktion ist zu lang. Man könnte ihn in drei große Überschriften aufteilen. Ich meine drei eigene Unterkapitel mit gleicher Hierarchiebene wie Aufbau. Die da wären: Funktion, Kinetik und Regulation. Alles ab Kooperativität sollte dann der Regulation zugeordnet werden. Die Mehrsubstratreaktionen am besten zu Funktion, oder?

Der Teil über Enzymhemmung sollte erheblich gekürzt werden. Natürlich sind das wichtige Fakten, aber die Enzymhemmung hat einen eigenständigen Artikel, der in den letzen zwei Monaten seinen Inhalt vervielfacht hat. Mein Vorschalg hierzu: die vielen zergliederten Unterpunkte über Hemmung zu einem kurzen Blocktext zusammenfassen ohne jede Hemmundsart zu erläutern und auf den Hauptartikel Enzymhemmung verweisen.

Wie schon von anderen bemerkt, läßt die Literaturliste sehr zu wünschen übrig. Schaut mal jemand bei Amazon rein und sucht nach Fachbüchern oder populärwissenschaftlichen Sachen zu Enzymen?

Kein Geschichtsteil? Wer hat die Enzyme entdeckt? Welches war das erste? War da nicht irgendwie Gärung außerhalb von lebenden Zellen und so kam man drauf? Ich weiß es leider nicht mehr genau.

Letztendlich noch ein paar kleine Unebenheiten: die Beschriftung des zweiten Bildes fehlt noch immer (es hat doch einen Namen!) und bei der Beschreibung der Kooperativität ist der Begriff Ligand anfänglich irreführend. Kann man den durch Substrat ersetzen?

Dann könnte man es durchaus mit einer Kandidatur versuchen. --Abigail 10:26, 13. Apr 2006 (CEST)

== Faktor = Enzym? ==

Habe als medizinischer Laie auf der Begriffsweichen-Seite Faktor einen Eintrag für die Kategorie Medizin hinzugefügt, bin jedoch sehr unsicher in Bezug auf die Adäquatheit meiner Definition. Vielleicht kann jemand, der kenntnisreicher ist als ist, mal drüberschauen. Danke!

1)Von wem stammt denn der Scherzabsatz über die historische Bedeutung?? Was für ein Unsinn! Raus!

2) LaborRICHTwerte machen ja nun gar kein Sinn, weil sie (trootz aller Ringversuche etc) immer laborspezifisch sind. fataMorgana sollte sowas eigentlich wissen..

Stimmt nur bedingt. Für viele Analyte gibt es eine internationale Standardisierung, so dass eine Vergleichbarkeit und evtl. auch die generelle Angabe von Referenzbereichen gegeben sind. Laborspezifisch sind Referenzwerte meist nicht mehr, da nur noch wenige Labors reihenweise in-House-Methoden verwenden. Die Konsequenz daraus ist, dass die Referenzbereiche - wenn ungenügend standardisiert - herstellerspezifisch sind. --FataMorgana 22:27, 3. Mai 2006 (CEST)

Lesenswert-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung)

Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemische Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Auch dieser Artikel hat den Reviewprozess gerade hinter sich und hofft als lesenswert zugelassen zu werden. Als Mitautor bin ich neutral gestimmt, ist doch klar. --Luziferase 11:12, 11. Mai 2006 (CEST)

für lesenswert absolut

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Pro

Pro . Es tut mir leid, dass ich mich am Reviewprozess nicht beteiligt habe, hier aber noch ein paar Anmerkungen:

Die OMA-Tauglichkeit ist ziemlich gut, allerdings ergeben sich daraus ein paar redundante Sätze, die den Artikel unnötig verlängern.
Den Bereich "Aktives Zentrum" möchte ich gerne ausbauen, hier sollten die einzelnen Wechselwirkungen (auch ionische-, van-der-Waals-, pi-Stacking- und seltene - aber doch vorhandene - kovalente Disulfidbrücken) behandelt werden. Außerdem würde ich die daraus resultierenden Wirkungen (Substratspezifität, Regio- und vor Allem Stereoselektivität) noch besser abgrenzen und erläutern.
Allgemein sollten wir einige Abschnitte des ARtikels als Grundlage nehmen, um die grauenvollen Artikel im näheren (z.B. Substratspezifität, Katalyse, etc.) noch aufzuwerten. --Taxman ^{Taxman/Bewertung} 13:39, 11. Mai 2006 (CEST)

Die sogenannten grauenvollen Artikel habe ich mir noch nicht vorgeknüpft. Ich will Schritt-für-Schritt den biochemischen Teil der Wikipedia verbessern und fange also erst einmal bei den elementaren Artikeln an. Trotzdem danke --Luziferase 15:12, 11. Mai 2006 (CEST)

Ich wollte damit nur sagen, dass ich die dargestellten Inhalte im Hauptartikel echt gut finde und näheres dann ja im jeweiligen Unterlemma ausgebaut werden könnte. Dann hätten wir eine konsequente Artikelstruktur mit Übersichtsartikel und Unterartikeln. --Taxman ^{Taxman/Bewertung} 16:23, 11. Mai 2006 (CEST)

das meinte ich auch --Luziferase 18:15, 11. Mai 2006 (CEST)

pro - sehr schöne Arbeit, wichtiges Thema -- Achim Raschka 08:48, 12. Mai 2006 (CEST)

Klares

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Pro
Pro . Sehr informativ und gut geschrieben. IMHO sind einige Abschnitte im Artikel selbst etwas zu detailiert (z.B. Katalyse, Michaelis-Menten-Theorie) könnten zumindest partiell ausgelagert werden. --Sven Jähnichen 12:01, 12. Mai 2006 (CEST)
- Und noch ein klares
  
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  Pro
  Pro , absolut lesenswert! -- Muck 17:19, 12. Mai 2006 (CEST)
  - Von mir ebenfalls Pro. Ein ausgesprocheen schöner Artikel zu einem zentralen Begriff der Biologie. --UW 20:49, 12. Mai 2006 (CEST)
  - dito Pro --Sir Quickly 07:24, 13. Mai 2006 (CEST)
  - pro ein sehr schöner Artikel! Umfangreich, gut lesbar, sehr gut illustriert. Winzige Kleinigkeit: die Untergliederung im Kapitel "Mehrsubstrat-Reaktionen" ist auf meinem Bildschirm etwas unübersichtlich. JHeuser 08:43, 13. Mai 2006 (CEST)
  - pro gute Arbeit. --Nerdi Nerdi 20:37, 13. Mai 2006 (CEST)
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    Pro
    Pro und viel fehlt nicht zur Exzellenz, ein Halblaie... --Leumar01 10:27, 15. Mai 2006 (CEST)
    Antworten aus Review Juni 2006
    
    Ein Enzym (griechisch ένζυμο, énsimo), veraltet das Ferment (lateinisch fermentum) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemische Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.
    Vor kurzem hat dieser Artikel das Prädikat Lesenswert erhalten. Ich frage mich nun, ist er bereit zu der exzellent Kandidatur? Gruß --Luziferase 13:31, 7. Jun 2006 (CEST)
    Nun ich lasse diesen Review noch zwei Tage offen, wenn dann noch keiner Kritik äußert, gebe ich ihn zur Kandidatur! --Luziferase 12:02, 12. Jun 2006 (CEST)
    Bei der Drohung muss man doch reagieren...
    
    Die Einleitung sollte noch etwas allgemeinverständlicher formuliert werden. biochemische Reaktion und katalysiert ist schon recht speziell.
    
    Bei Vorkommen fehlt noch die Sekretion von Enzymen nach außen. etwa Spinnen Verdauung. Wenn man Cytoplasma und Membran erwähnt, muss man auch Kern, Vakuole, Mitochondrien und Plastiden erwähnen. Vielleicht eher allgemein in allen Zellkompartimenten.
    
    Coenzyme als Abkömmlinge von Vitaminen finde ich unglücklich formuliert. Vitamine sind es ja nur für den Menschen bzw. für manche Tiere, weil sie die Dinger nicht selbst synthetisieren können.
    
    Cofaktoren vs. Kofaktoren
    
    Die Güte einer Enzympräparation lässt sich an der spezifischen Aktivität (Aktivität pro Masseneinheit, U/mg) ablesen. Aber nur wenn man die Aktivität des wirklich reinen Enzyms kennt. So lässt der Satz den Schluss zu, die spezifische Aktivität sei ein Maß für die Reinheit eines Enzyms. Vielleicht ganz weglassen?
    
    Es gibt noch mind. einen alten (Lit:) Verweis im Text
    
    Der Weblink bei der IUBMB könnte als Quelle nach unten verlagert werden.
    
    Einige Arzneimittel und Gifte hemmen ein Enzym dauerhaft ist zu medizinisch gedacht. Eher Einige Substanzen, die daher als Gifte bezeichnet werden und/oder als Arzneimittel verwendung finden
    
    Bei Langfristige Anpassung könnte man noch die Lebensdauer der mRNA anführen, aber das wird schon sehr speziell...
    
    Geschichte finde ich etwas arg kurz, auch geht es zeitlich kreuz und quer. Erst Käse, dann Gentechnik, dann erst Waschmittel. Bier als neben Käse wohl erste bewusste Verwendung von Enzymen fehlt ganz. Zudem Enzymhemmung durch ASS und Vergiftungen unter Verwendung laufen zu lassen, ist auch nicht lupenrein.
    
    Forschungsgeschichte ist auch etwas knapp. Wer fand raus, dass Enzyme Proteine sind? usw.
    
    In Summe jedoch ein ziemlich guter Überblick, der sich sehr um Allgemeinverständlichkeit bemüht. Griensteidl 00:03, 14. Jun 2006 (CEST)
    Da stimmt was nicht mit dem ersten Weblink. Sehr guter Artikel.--Michael Hüttermann 00:49, 14. Jun 2006 (CEST)
    „Zerfaserung“ des Übersichtsartikels droht ...
    Hallo allerseits, ich möchte Eure geschätzte Aufmerksamkeit einen Moment auf Folgendes richten, was schon bald ein Problem werden könnte: Der Artikel wird immer größer ausgebaut, aber oft nicht „straff“, sondern ausführlich - zu ausführlich für einen Übersichtsartikel, der er nur sein kann angesichts der zur Zeit mehr als acht weiteren Artikel zum Thema (siehe alphabetischen Index).
    Ein konkretes Beispiel: Hier hat ein Benutzer dankenswerterweise einen bedeutsamen Aspekt näher ausgeführt, der vorher zu wenig repräsentiert war. Aber er schießt übers Zeil weit hinaus: Es müsste viel straffer auf den Artikel Enzymdefekt verwiesen werden und ggf. noch auf die Artikel Phenylketonurie und Galaktosämie - aber eben recht knapp verwiesen und nicht mit mehreren Sätzen konkreter ausgeführt, wie es aber passierte. Konkret heißt das: Es sollte der ganze Abschnitt Enzym#Enzymdefekte in den Artikel Enzymdefekt eingebaut und nur eine kleine Zeile/ein kleiner Text mit dem davor gesetzten üblichen Hinweis Hauptartikel: Enzymdefekt stehen bleiben. Auch die Position innerhalb des Artikels („Defekt“ vor „Funktion“) ist evtl. unglücklich.
    Auch der vom selben Benutzer begonnene, durchaus sinnvolle Absatz Enzym#Biologische Bedeutung schweift mE viel zu sehr aus: Hier, im bessagten Abschnitt ab dem sechsten Satz, steht:
    
    Es existieren auch Enzyme unterschiedlichen molekularen Aufbaus, die aber trotzdem die gleiche Reaktion begünstigen. Solche Enyzme nennt man Isoenzyme. Ein Beispiel dafür sind die Glucokinase und die Hexokinase. Beide phosphorylieren Glukose am sechsten Kohlenstoffatom. Die Glucokinase ist aber nur im Pankreas und in der Leber zu finden, die Hexokinase hingegen in jeder anderen Zelle des Menschen.
    
    Das ist an dieser Stelle zuviel (wenn auch interessant und sicher der Wikipedia würdig): Die Isoenzyme haben keine hier sich erklärende biologische Bedeutung, es gibt sie einfach, und die Ausführung sagt nur, was Isoenzyme sind, aber nicht, was sie ggf. biologisch „bedeuten“ - der Stellenwert steht ja schon in den ersten Sätzen (diagnostisch können sie ja z. B. zum Herzinfarktnachweis genutzt werden, aber dies ist wohl kaum eine „biologische Bedeutung“).
    Mein Problem ist also, dass dies grundsätzlich relevante Informationen sind, aber dass sie teilweise hier an der falschen Stelle stehen und teilweise auch redundant sind. Dadurch blähen sie den Grundsatzartikel über Enzyme „an sich“ ziemlich auf - nicht diese zwei Abschnitte allein, aber wenn es so weitergeht, wird der Artikel schwer lesbar werden ...
    Ggf. könnte man darüber nachdenken, ob nicht auch die detaillierten Ausführungen zur Enzym#Enzymkinetik in einen eigenen Artikel Enzymkinetik (ups, gibt’s ja sogar auch schon, sehe ich bei der Vorschau) auszulagern und ein kleiner Rumpftext an seiner Statt zurückzulassen sei.
    Ein guter Länderartikel beispielsweise zeichnet sich dadurch aus, dass von allem Wichtigen nur grob Einleitendes im Haupt- oder Übersichtsartikel genannt wird, für Spezielles jedoch auf Unterartikel wie Geschichte Griechenlands verwiesen wird und so die Gesamtrelation des Hauptartikels intakt und der Artikel schön leserlich und im Umfang angemessen bleibt.
    Selber „mal schnell umbauen“ fand ich schwierig, daher nun meine Bitte, im Konsens vorzugehen (falls noch jemand außer mir so empfinden sollte ... ;-)). Bin auf Eure Meinungen gespannt, Euer -- Marilyn.hanson 02:37, 26. Jun 2006 (CEST)
    P.S.: Bei einer Suche auf die Schnelle nach etwaigen Richtlinien für „Übersichtsartikel“ stieß ich auf dies hier: Wikipedia:WikiProjekt Graphentheorie/Übersichtsartikel vs. Begriffsartikel, Vielleicht nützt uns das? Gibt es sonst irgendwo Ausführungen zur Problematik? -- Marilyn.hanson 02:37, 26. Jun 2006 (CEST)
    Hallo marilyn, ich bin mir durch aus bewusst, dass dies ein Übersichtsartikel sein soll. Auch bin ich mir persönlich bewusst, dass manche Infos zu detailliert sind. Allerdings, befindet sich dieser Artikel in der KEA und dort wurde auf die von dir angesprochenen Textstellen hingewiesen. Also änderte ich diese Aspekte. Leider kann ich vieles, aufgrund meines beruflichen Werdegangs vermutlich, nicht einfach erklären, so dass ich ein wenig Hilfe bräuchte. Diese Hilfe hatte ich bereits eine Zeitlang zuvor im Review "angefleht", leider kan keinerlei Rückmeldung. Nun ja, jetzt steht der Artikel wie gesagt in KEA, wenn du dich so sehr um diesen Artikel bemühst, könntest du mir dann vielleicht helfen ihn zu verbessern, ohne in zu viele Details auszuufern. Danke --Luziferase 09:30, 26. Jun 2006 (CEST)
    
    Armes Luziferase! Keiner will dir helfen bei diesem Artikel-Monster. Es will ja nicht mal jemand abstimmen. Damit du nicht völlig deprimiert bist, werde ich dir heute und morgen mal etwas unter die Arme greifen. Obwohl ich mit meinen eigenen Artikeln gerade total ausgelastet bin, will ich doch nicht den Kandidaturerfolg gefährden. Wir haben noch 10 Tage! Ich werde mich mal des Abschnitts Enzymkinetik annehmen. Kürzen geht ja eh schneller als neu schreiben. --Abigail 10:49, 26. Jun 2006 (CEST)
    
    Ganz so schnell ging das Kürzen dann doch nicht. Ich habe Enzymkinetik etwas gestrafft, aber das war ja schon recht kompakt. Bei der Regulation ist die Enzymhemmung geschrumpft, denn der eigenständige Artikel ist ja mehr als ausführlich (*wink an das Leuchtbakterienenzym*). Habe die Literatur etwas umgebaut und die Weblinks ausgemistet. Außerdem wurden Hinweise auf die jeweiligen Hauptartikel eingefügt. Das Vorkommen habe ich als Einzelsatz bei Biologische Bedeutung eingefügt. Das wäre IMHO auch die einzige Stelle, an der der Artikel noch dringend einer Überarbeitung bedarf. Enzymdefekte lassen sich sicher bei der biologischen Bedeutung mit einweben. Dabei sollten aber vielleicht noch der eine oder andere Satz der Entf-Taste zum Opfer fallen. Bei Geschichte und Verwendung weiß ich nicht so recht, was ich davon halten soll. Weglassen wäre schade, aber an den Anfang des Artikels (wo sonst der Geschichtsteil steht) passt es nicht hin. Vielleicht hat ja noch jemand anderes eine gute Idee. Übrigens kommt ab Mehrsubstratreaktionen kein Bild mehr. Da fehlt noch was auflockerndes, aber bitte etwas, dass auch wiklich wichtig ist und zum Text paßt. Dann werde ich in den nächsten Tagen mal den Fortschritt beobachten. --Abigail 20:40, 26. Jun 2006 (CEST)
    
    Exzellenz-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung 15. Juni bis 5. Juli)
    
    Ein Enzym ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert, also begünstigt. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemischen Reaktionen, von der Verdauung bis hin zum Kopieren der Erbinformation, werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.
    Dieser Artikel hat vor kurzem das Prädikat Lesenswert erhalten und strebt nach höherem. Als Einsteller erstmal neutral. --Luziferase 10:49, 15. Jun 2006 (CEST)
    
    Symbol oppose vote.svg
    Bildherkunft
    
    ~~Contra~~
    ~~Contra~~
    
    Symbol neutral vote.svg
    Bildherkunft
    
    Neutral Neutral
    
    Symbol support vote.svg
    Bildherkunft
    
    Pro
    Pro -- guter Artikel, aber m.E. noch nicht ganz vollständig. Es fehlen:
    
    Konkretere Angaben zur biologischen Bedeutung (könnte ein eigener Absatz werden), zentrale Rolle im Stoffwechsel ok, aber auch Signaltransduktion (z.B. Tyrosinkinasen), Eingriffe in hormonale Signalwege (ACE), proteatische Kaskaden (Gerinnungs- u. Komplementsystem) etc. (#redirectVorlage:Ok)
    
    Etwas mehr Informationen zu den Kofaktoren (#redirectVorlage:Ok)
    
    ein, zwei wichtige Beispiele für die Pathophysiologie (genetische Enzymdefekte) (#redirectVorlage:Ok)
    
    Isoenzyme (#redirectVorlage:Ok)
    
    Ich denke, der Artikel ist dennoch auf einem guten Weg. Gancho 12:51, 17. Jun 2006 (CEST)
    Nach Umarbeitung besser geworden (Votum zu Neutral), die Gliederung überzeugt mich noch nicht (Pathophys. lieber nach unten). Als Halblaie würde ich den Feinschliff anderen überlassen. Gancho 14:10, 21. Jun 2006 (CEST)
    
    Ich erkenne an, dass der Artikel gereift ist und sich nunmehr flüssiger und prägnanter liest. Auch wenn ich nicht alle fachlichen Details beurteilen kann bin ich jetzt für die Aufnahme bei den Exzellenten. Der Übersichtscharakter ist gewahrt, und das ist schon ein gewichtiges Argument. Gancho 21:07, 3. Jul 2006 (CEST)
    
    Symbol neutral vote.svg
    Bildherkunft
    
    Neutral Neutral - Sehr schöner Artikel, wie ich bereits bei der Lesenswert-Kanditatur schrieb. Der Artikel könnte jedoch noch verbessert werden, in dem man sich auf das Wesentliche konzentriert. Kapitel mit einer ausführlichen Beschreibung der Grundlagen der Katalyse, des Schlüssel-Schloss-Prinzips, und der Michaelis-Menten-Theorie lenken leider davon etwas ab. Hier könnte man mit Auslagern mehr erreichen. --Sven Jähnichen 01:26, 27. Jun 2006 (CEST)
    
    Symbol support vote.svg
    Bildherkunft
    
    Pro
    Pro - endlich kann ich guten Gewissens für ein Exzellenz-Bapperl stimmen. Auch ich war erst der Meinung, der Artikel ist zu umfangreich und verliert sich in Details. In den letzten zwei Wochen wurde er einer Straffung unterzogen. So wurden unter anderem die Enzymhemmung und die Enzymkinetik gekürzt und die Biologische Bedeutung umgearbeitet. Auf die jeweiligen Hauptartikel wird verwiesen. Enzyme sind nun mal ein umfangreiches Thema und meiner Ansicht nach kann man einfach keinen der Punkte weiter einkürzen oder gar weglassen. Die obigen Meinungen sollten daher überholt werden. Die fachliche Qualität ist einem exzellenten Artikel auf jeden Fall angemessen. Schade, dass sich so wenig Leute für dieses Thema interessieren. Im Notfall sollte man die Kandidaturphase vielleicht um eine Woche verlängern. Es mangelt ja nicht an Qualität, sondern an Leuten, die diese bestätigen. --Abigail 16:10, 3. Jul 2006 (CEST)
    
    Ich habe bereits einige fachkundige Benutzer angeschrieben. Mal sehen, ob es eine Reaktion gibt. --Sven Jähnichen 18:45, 4. Jul 2006 (CEST)
    
    Symbol support vote.svg
    Bildherkunft
    
    Pro
    Pro - Ich finde der ARtikel hat sich seit der lesenswert-Kandidatur wirklich gut entwickelt und bietet nun alle Themen in einer guten, zusammenfassenden Übersicht. --Taxman ^{Taxman/Bewertung} 10:28, 4. Jul 2006 (CEST)
    
    Knappes Pro - der Artikel ist über weite Strecken unglaublich detailliert und dabei flüssig und verständlich geschrieben. Knapp ist das Pro nur deshalb, weil ich angesichts der Detailfülle zu den naturwissenschaftlichen Grundlagen den Abschnitt "Wissenschaftliche Historie der Enzyme" etwas kurz geraten finde. Und unter "Geschichte und Verwendung" vielleicht ein paar Sätze zu Enzymen als "Handwerkszeug" in der biomedizinischen Laborforschung - Stichworte DNA-Polymerase, Reverse Transkriptase, Ligase, Restriktionsendonukleasen, Proteasen, Alkalische Phosphatase, Merrettichperoxidase... Ansonsten ein sehr schöner Artikel, großes Kompliment an alle beteiligten Autoren für diesen tollen Artikel zu einem unwahrscheinlich umfangreichen und komplexen Thema! --UW 19:00, 4. Jul 2006 (CEST)
    
    Offengebliebene Fragen
    
    Nachdem ich den interessanten Artikel durchgelesen hab sind noch einige vermutlich triviale Fragen für mich als absoluten Laien offengeblieben:
    - Statistik: Wieviel Enzyme gibt es eigentlich/bzw. sind bekannt? Oder auch wieviel Enzyme sind im menschlichen Körper wirksam?
    - Wirkungsort: Wo wirken Enzyme im lebendigen Organismus, hauptsächlich innerhalb der Zellen oder im Blutkreislauf (oder äquivalenten) oder woander?
    - Forschung: Es wird kurz auf die Historie der Forschung eingegangen. Die aktuelle Forschung scheint sich meinem Eindruck des Artikels nach auf die Anwendungsforschung zu beschränken. Wie sieht es denn mit der Grundlagenforschung bei Enzymen aus? Sind schon alle Enzyme und Reaktionen z.B. menschlichen Körper entdeckt (evtl. auch durch das Human-Genom-Projekt?). Oder beschränkt sich die Forschung jetzt wirklich auf den Protein-Engineering von neuen Enzymen?
    Ansonsten ein sehr informativer Artikel, weiter so :) -- 84.190.185.176 12:01, 19. Nov. 2006 (CET)
    Wasser
    
    Ich hab gehört, dass Enzyme einen gewissen Feuchtigkeitsanteil zum Reaktionsablauf benötigen. --193.242.112.121 11:04, 20. Nov. 2006 (CET)
    
    Ja, das ist richtig. Es gibt Enzyme, die brauchen Wasser für ihre Reaktion (z. B. Hydrolasen). Das Wasser kommt dann aus der umgebenden Milieu ins aktive Zentrum, wie alle anderen Substrate auch. Es gibt aber auch Enzyme, bei denen Wasser für die Reaktion fatal wäre. Bei diesen ist das aktive Zentrum so gebaut, dass kein Wasser eindringen kann. Viele Enzyme haben allerdings auch in ihre Struktur Wasser eingeschlossen, welches nur strukturgebende Eigenschaften hat. Reicht dir das als Antwort? --Luziferase 09:27, 21. Nov. 2006 (CET)
    
    Aaah! Jetzt kann ich mir darunter etwas vorstellen. Danke schön! --193.242.112.223 17:22, 21. Nov. 2006 (CET)
    
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    Diese Definition bzw. Erklärung des Begriff Enzym und dessen Bedeutung wurde zuletzt am 25.7.2007 aktualisiert (Glossar Lexikon Enzyklopädie).